Estabilidad termodinámica de proteínas
Romero Romero, Sergio; Fernández Velasco, Daniel Alejandro; Costas, Miguel
Facultad de Química, UNAM, publicado en Educación Química, y cosechado de Revistas UNAM
dor_id: 54582
506.#.#.a: Público
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561.#.#.u: https://quimica.unam.mx/
650.#.4.x: Biología y Química
336.#.#.b: article
336.#.#.3: Artículo de Investigación
336.#.#.a: Artículo
351.#.#.6: https://www.revistas.unam.mx/index.php/req
351.#.#.b: Educación Química
351.#.#.a: Artículos
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270.1.#.p: Revistas UNAM. Dirección General de Publicaciones y Fomento Editorial, UNAM en revistas@unam.mx
590.#.#.c: Open Journal Systems (OJS)
270.#.#.d: MX
270.1.#.d: México
590.#.#.b: Concentrador
883.#.#.u: https://revistas.unam.mx/catalogo/
883.#.#.a: Revistas UNAM
590.#.#.a: Coordinación de Difusión Cultural
883.#.#.1: https://www.publicaciones.unam.mx/
883.#.#.q: Dirección General de Publicaciones y Fomento Editorial
850.#.#.a: Universidad Nacional Autónoma de México
856.4.0.u: https://www.revistas.unam.mx/index.php/req/article/view/64699/57535
100.1.#.a: Romero Romero, Sergio; Fernández Velasco, Daniel Alejandro; Costas, Miguel
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720.#.#.a: Costas, Miguel; Fernández Velasco, Daniel Alejandro; Romero Romero, Sergio
245.1.0.a: Estabilidad termodinámica de proteínas
502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México
561.1.#.a: Facultad de Química, UNAM
264.#.0.c: 2018
264.#.1.c: 2018-08-07
653.#.#.a: Termodinámica; Proteínas; Estabilidad; Calorimetría; Barril TIM
506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de esta obra pertenece a las instituciones editoras. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY-NC-ND 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/legalcode.es, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio del correo electrónico educquim@unam.mx
884.#.#.k: https://www.revistas.unam.mx/index.php/req/article/view/64699
001.#.#.#: 047.oai:ojs.pkp.sfu.ca:article/64699
041.#.7.h: spa
520.3.#.a: Las proteínas llevan a cabo una gran variedad de funciones debido a la estructura que adoptan en el estado nativo. El estado nativo está en equilibrio con un gran número de conformaciones inactivas que colectivamente son llamadas estado desnaturalizado. A partir de experimentos de calorimetría diferencial de barrido (CDB), es posible obtener la estabilidad termodinámica de la proteína, esto es el cambio de energía libre de Gibbs (DG) entre el estado nativo y el desnaturalizado, así como determinar la curva de estabilidad (variación del DG con la temperatura). En este trabajo describimos los principios generales de la CDB, discutimos de qué manera es posible determinar la curva estabilidad, y proporcionamos ejemplos de las curvas de estabilidad obtenidas para diferentes proteínas con topología de barril TIM.
773.1.#.t: Educación Química; Vol. 29 Núm. 3 (2018); 3 - 17
773.1.#.o: https://www.revistas.unam.mx/index.php/req
022.#.#.a: ISSN electrónico: 1870-8404; ISSN impreso: 0187-893X
310.#.#.a: Trimestral
300.#.#.a: Páginas: 3-17
264.#.1.b: Facultad de Química, UNAM
doi: https://doi.org/10.22201/fq.18708404e.2018.3.64699
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last_modified: 2023-06-20 16:00:00
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Romero Romero, Sergio; Fernández Velasco, Daniel Alejandro; Costas, Miguel
Facultad de Química, UNAM, publicado en Educación Química, y cosechado de Revistas UNAM
Romero Romero, Sergio, et al. (2018). Estabilidad termodinámica de proteínas. Educación Química; Vol. 29 Núm. 3, 2018; 3 - 17. Recuperado de https://repositorio.unam.mx/contenidos/54582