Estudio del control traduccional del mRNA de COX1 en mitocondrias de Saccharomyces cerevisiae
Instituto de Fisiología Celular, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias
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650.#.4.x: Biología y Química
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720.#.#.a: Xóchitl Pérez Martínez
245.1.0.a: Estudio del control traduccional del mRNA de COX1 en mitocondrias de Saccharomyces cerevisiae
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653.#.#.a: Mitocondrias; Bioquímica, biología molecular, genética y genómica
506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2011, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx
041.#.7.h: spa
500.#.#.a: La citocromo c oxidasa es el último aceptor de electrones de la cadena respiratoria mitocondrial. En la levadura Saccharomyces cerevisiae se conforma de 12 subunidades; de éstas Cox1, Cox2 y Cox3 se codifican en el DNA mitocondrial. Nuestro interés es estudiar los mecanismos de regulación de la síntesis de Cox1, ya que este es el principal punto de control de la cantidad de proteína Cox1 presente en la mitocondria. Esta proteína es la subunidad más grande de la citocromo c oxidasa, presente en la membrana interna mitocondrial. Cox1 no sólo posee los sitios catalíticos para la reducción de oxígeno, sino que es el centro de nucleación alrededor del cual se ensamblan las subunidades restantes. Sabemos que la síntesis de Cox1 está acoplada al ensamblaje de la citocromo c oxidasa, e incluso a la formación de supercomplejos respiratorios. A pesar de que se han identificado diversos factores involucrados en dicha regulación, muy poco se comprende acerca de los mecanismos que regulan la traducción del mRNA de COX1. En esta propuesta queremos analizar la función de 3 proteínas que participan en la síntesis de Cox1. Dos de ellas, Pet309 y Hah1 son específicas para Cox1, mientras que Pet54 tiene una función más general sobre la síntesis de subunidades mitocondriales de la citocromo c oxidasa. Adicionalmente nos interesa analizar si la función de estas proteínas se relaciona con Mss51, proteína clave para coordinar la síntesis de Cox1 con su ensamblaje. Pet309 es un activador traduccional del mRNA de COX1 que se une al extremo 5’ no traducido del mRNA de COX1. Nos interesa analizar la función de dos dominios presentes en la proteína: la región PPR y el extremo carboxilo-terminal. De igual manera nos interesa estudiar si Pet309 se asocia al ribosoma mitocondrial y en qué condiciones se daría dicha interacción. Por otro lado, la proteína Taco1 se descubrió recientemente en mitocondrias de humano, ya que existen mutaciones en el gen que la codifica que se asocian a la patología conocida como síndrome de Leigh. Se ha propuesto que participa en la síntesis específica de Cox1, pero su mecanismo de acción es desconocido. Nosotros estudiaremos la función de su homólogo en levadura, Hah1. Este modelo nos permitirá hacer estudios de genética y bioquímica que son muy complicados de llevar a cabo en células de humano. A la par nos interesa estudiar a la proteína Pet54 como un regulador positivo de la síntesis de Cox1. Esta es una función novedosa recientemente descubierta por nuestro grupo, y que se suma a la función previamente descrita de Pet54 como activador traduccional del mRNA de COX3. La función doble de Pet54 podría sugerir que es una proteína que participa en la síntesis coordinada de ambas subunidades, lo cual podría optimizar su proceso de ensamblaje en la membrana._x000D_ _x000D_
046.#.#.j: 2019-11-14 12:26:40.706
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last_modified: 2019-11-22 00:00:00
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Instituto de Fisiología Celular, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias
Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Estudio del control traduccional del mRNA de COX1 en mitocondrias de Saccharomyces cerevisiae", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.