dor_id: 1501531

506.#.#.a: Público

650.#.4.x: Biología y Química

336.#.#.b: other

336.#.#.3: Registro de colección de proyectos

336.#.#.a: Registro de colección universitaria

351.#.#.b: Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)

351.#.#.a: Colecciones Universitarias Digitales

harvesting_group: ColeccionesUniversitarias

270.1.#.p: Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx

590.#.#.c: Otro

270.#.#.d: MX

270.1.#.d: México

590.#.#.b: Concentrador

883.#.#.u: https://datosabiertos.unam.mx/

883.#.#.a: Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias

590.#.#.a: Administración central

883.#.#.1: http://www.ccud.unam.mx/

883.#.#.q: Dirección General de Repositorios Universitarios

850.#.#.a: Universidad Nacional Autónoma de México

856.4.0.u: http://datosabiertos.unam.mx/DGAPA:PAPIIT:IN226210

100.1.#.a: Ignacio Peñalosa Castro

524.#.#.a: Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Participación de las peroxidasas de clase III obtenidas del apoplasto de tallos Solanum lycopersicon en la oxidación de los ácidos indolacético e indolbutírico", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

720.#.#.a: Ignacio Peñalosa Castro

245.1.0.a: Participación de las peroxidasas de clase III obtenidas del apoplasto de tallos Solanum lycopersicon en la oxidación de los ácidos indolacético e indolbutírico

502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México

561.1.#.a: Facultad de Estudios Superiores Iztacala, UNAM

264.#.0.c: 2010

264.#.1.c: 2010

307.#.#.a: 2019-05-23 18:40:21.491

653.#.#.a: Peroxidasas; Bioquímica

506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2010, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx

041.#.7.h: spa

500.#.#.a: Se ignoran aspectos relacionados con el control de las señales iniciadas por las auxinas que determinan el curso de diferenciación de raíces adventicias, aunque se sabe que los niveles de auxina libre regulan este proceso. Existen diferentes mecanismos capaces de controlar estos niveles en una porción de tejido y en un momento determinados: la tasa de síntesis, el transporte, la conjugación de la auxina libre con azúcares, aminoácidos o proteínas y el catabolismo. El proyecto se centra en este último. El catabolismo comprende la oxidación de auxinas y la única evidencia de actividad enzimática comprometida en esta transformación es la correspondiente a ácido indolacético oxidasa (AIAox) que presentan algunas peroxidasas de clase III in vitro. El trabajo se propone evaluar en cada isoenzima con actividad peroxidasa presente en fracciones del apoplasto de tallos de brotes axilares de Solanum lycopersicon, su capacidad para oxidar AIA y AIB, en presencia y ausencia de peróxido de hidrógeno. De existir isoenzimas que oxiden auxinas, se estudiará si se encuentran solubles en el apoplasto o si están asociadas a la pared celular, y si su asociación se debe a interacciones iónicas o covalentes. Se examinará si los cambios en el pH en el apolasto influyen en la actividad contenida en la fracción soluble e insoluble del apolasto, buscando entender si la acidificación del apolasto que promueve inicialmente la administración de auxinas puede controlar, en ciertas condiciones, la actividad auxina-oxidasa. Se estudiará si los brotes axilares sometidos a enraizamiento presentan alguna variación en las isoenzimas con actividad peroxidasa/auxina-oxidasa comparando las fracciones obtenidas los días cero, uno, tres, cinco y diez. Se compararán dos procedimientos de extracción: el primero consistirá en recoger la porción soluble del apoplasto y homogeneizar el resto del tejido en buffer de baja fuerza iónica para mantener las proteínas originalmente unidas a la pared celular y reducir al máximo la contaminación con proteínas de localización intracelular, el segundo implicará digerir con celulasa y pectinasa, cuidando que no exista ruptura celular, para sedimentar los protoplastos y disponer así de una fracción soluble que contenga las proteínas del apoplasto. Se evaluará la contaminación con proteínas intracelulares usando proteínas marcadoras. Se tratarán las paredes celulares con soluciones cuya fuerza iónica y pH varíen, evaluando si hay cambios en la actividad peroxidasa/auxina oxidasa en las fracciones solubles resultantes. La actividad peroxidasa se evaluará con diamofluoreno, bencidina y o-dianisidina; la actividad auxina oxidasa se evaluará revelando los geles con azul rápido BB base y en solución, con el reactivo de Salkowski, por oximetría y evaluando la auxina residual en diferentes tiempos de incubación mediante HPLC con un detector de arreglo de diodos. Se realizarán corridas en dos dimensiones, de las fracciones enriquecidas de peroxidasas del apolasto para disponer de muestras cuyo grado de pureza permita estudiar su secuencia de aminoácidos. Con base en esta secuencia, se construirán oligonucleótidos para amplificar fragmentos de los transcritos correspondientes, que serán empleados como sondas para determinar la presencia de mensajeros en los diferentes tiempos definidos en el curso del enraizamiento, para explorar la posibilidad de evaluar mediante hibridación in situ, la expresión de los genes que codifican para estas peroxidasas. Se evaluarán diferentes agentes y pruebas histoquímicas para aproximarse a conocer la localización específica de las isoperoxidasas en el apoplasto.

046.#.#.j: 2019-11-14 12:26:40.706

264.#.1.b: Dirección General de Asuntos del Personal Académico

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856.#.0.q: text/html

last_modified: 2019-11-22 00:00:00

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No entro en nada

No entro en nada 2